Zagadnienia

Ćwiczenie 1.

Wprowadzenie. Biochemia a nauki kliniczne.

Ćwiczenie 2..

1. Aminokwasy (klasyfikacja – grupy funkcyjne, biogenność; wiązanie peptydowe)

2. Białka – struktura, poziomy organizacji, denaturacja i wysalanie. Przykłady roli biologicznej białek

3. Hemoglobina jako modelowe białko czynnościowe.

4. Modyfikacje potranslacyjne białek – przykłady

Ćwiczenie 3.

1. Składniki chemiczne kwasów nukleinowych oraz struktura DNA i RNA (klasy)

2. Budowa chromatyny (organizacja jądrowego materiału genetycznego)

3. Replikacja, a PCR

4. Mechanizmy ekspresji informacji genetycznej (transkrypcja i jej regulacja, translacja)

Ćwiczenie 4.

Zadania praktyczne:

1. Reakcja grupy aminowej z ninhydryną

2. Reakcja ksantoproteinowa z aminokwasami aromatycznymi

3. Reakcja biuretowa Piotrowskiego z jajem kurzym

4. Denaturacja białek

a. cieplna

b. etanolem

c. strącanie kationami

5. Wysalanie białek przez odwodnienie

6. Odróżnianie DNA od RNA

Ćwiczenie 5.

1. Klasyfikacja cukrowców (występowanie i funkcje)

2. Rola cukrów w przemianach metabolicznych (glikoliza, glukoneogeneza)

3. Klasyfikacja tłuszczowców (występowanie i funkcje)

4. Rola tłuszczowców w przemianach metabolicznych oraz biosynteza cholesterolu i jej regulacja.

Ćwiczenie 6.

Zadania praktyczne:

1. Próba Fehlinga

2. Próba Mölischa z a-naftanolem

3. Próba Tollensa z floroglucyną na pentozy

4. Próba z jodem dla skrobi

5. Enzymatyczna hydroliza skrobi

6. Rozpuszczalność tłuszczowców

7. Próba Kreisa na jełczenie aldehydowe

Ćwiczenie 7.

1. Klasyfikacja i nazewnictwo enzymów

2. Budowa enzymów (centrum aktywne, grupa prostetyczna, koenzym, allosteria)

3. Mechanizm katalizy enzymatycznej (Km i Vmax, zmiany energii)

4. Czynniki aktywujące i inhibitory enzymów (typy hamowania)

5. Enzymy jako markery chorób człowieka (zawał m. sercowego, wątroba, choroby nowotworowe)

Ćwiczenie 8.

1. Klasyfikacja, nazewnictwo, natura chemiczna witamin

2. Charakterystyka witaminy C (rola m.in. antyox, hipo- i hiperwitaminozy, źródła)

3. Omówienie witamin z grupy B (koenzymy, hipo-, hiperwitaminozy, źródła)

4. Witaminy A i E oraz karotenoidy (rola m.in. antyox, hipo-, hiperwitaminozy, źródło)

5. Witamina D3 (synteza, rola) oraz witamina K (rola, hipo-, hiperwitaminozy, źródło)

Ćwiczenie 9.

1. Rodzaje diet

2. Białka pełnowartościowe i skutki ich niedoboru

3. Przeciwutleniacze naturalne występujące w żywności i ich rola w prewencji chorób człowieka

4. Przemiany związków słabo polarnych (bilirubina). Rola wątroby w detoksykacji

5. Żółtaczki jako objaw dysfunkcji wątroby

EGZAMIN

Samokształcenie:

1. Przemiany energetyczne na poziomie komórki.

2. Tłuszcze zwierzęce i roślinne

3. Diety restrykcyjne i ich zastosowanie.

4. Budowa histologiczna wątroby

5. Powstawanie i wydzielanie kwasów żółciowych

6. Rola wątroby w przemianach białkowych (cykl mocznikowy)

7. Regulacja poziomu glikemii (glukoneogeneza, glikogenogeneza, glikogenoliza)

8. Rola nerek w gospodarce wodno-elektrolitowej i kwasowo-zasadowej.

Lista zalecanej literatury:

Literatura obowiązkowa:

1. Biochemia: podręcznik dla studentów uczelni medycznych. E. Bańkowski, Elsevier Urban & Partner, Wrocław 2009 i nowsze;

2. Biochemia Harpera. Murray R.K. i wsp. PZWL Warszawa 2000 i nowsze wydania;

3. Biochemia. Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2005 i nowsze

4. Leokadia Kłyszejko – Stefanowicz – „Ćwiczenia z biochemii”, Wydawnictwo Naukowe PWN, 2011;

Literatura uzupełniająca:

1. Grzegorz Bartosz, Druga twarz tlenu – wolne rodniki w przyrodzie, PWN 2003

2. Devlin T.M. Biochemistry with Clinical Correlations.Wiley-Liss, NY (nowe wydania);

3. Na pograniczu chemii i biologii (red. Koroniak, Barciszewski) Wyd. Naukowe UAM 2003;

4. Włodzimierz Grajek (red), Przeciwutleniacze w żywności. Aspekty zdrowotne, technologiczne, molekularne i analityczne. Wydawnictwo: WNT Wydawnictwa Naukowo-Techniczne, 2007